Enzym – definition, funktion och betydelse som biologisk katalysator

Enzymer är proteinmolekyler i celler som fungerar som biologiska katalysatorer. Enzymerna påskyndar kemiska reaktioner i kroppen, men förbrukas inte i processen och kan därför användas om och om igen. De flesta enzymer består av en eller flera polypeptidkedjor som veckas till en specifik tredimensionell form, vilken är avgörande för enzymets funktion.

Hur enzymer fungerar

Enzymer binder till de ämnen som reagerar—de så kallade substraten—i ett speciellt område som kallas aktiva ytan. Där underlättar enzymet övergången från substrat till produkter genom att sänka aktiveringsenergin för reaktionen. Eftersom enzymet inte förbrukas kan det katalysera många omgångar av samma reaktion.

Struktur och specificitet

Enzymets form och de aminosyror som finns i den aktiva ytan bestämmer vilken typ av substrat som passar. Den höga specificiteten gör att ett enzym ofta bara katalyserar en eller några få närliggande reaktioner. Vissa enzymer kräver hjälpämnen för att vara aktiva:

  • Kofaktorer – oftast metaller som Zn2+, Mg2+ eller Fe2+/Fe3+ som hjälper till i katalysen.
  • Koenzymer – små organiska molekyler (t.ex. vitaminderivat) som binder till enzymet och hjälper till att överföra kemiska grupper.

Enzymkinetik och reglering

Studiet av enzymers hastighet och hur de påverkas kallas enzymologi. En vanlig modell är Michaelis–Menten-kinetiken som beskriver förhållandet mellan substratkoncentration och reaktionshastighet med parametrarna Km (affinitet) och Vmax (maximal hastighet). Andra viktiga begrepp är turnover number (kcat), som anger hur många substratmolekyler ett enzym omvandlar per tidsenhet.

Enzymaktivitet regleras i cellen på flera sätt:

  • Allosterisk reglering – bindning av regulatoriska molekyler på annan plats än den aktiva ytan ändrar enzymets aktivitet.
  • Kovalent modifiering – fosforylering/defosforylering kan slå på eller av ett enzym.
  • Genuttryck – mängden enzym kan ökas eller minskas genom reglering av geners aktivitet.
  • Inhibitorer – ämnen som minskar enzymets aktivitet; de kan vara reversibla eller irreversibla.

Faktorer som påverkar enzymaktivitet

  • Temperatur: Ökad temperatur ger oftast högre aktivitet upp till en optimum; för hög temperatur kan denaturera proteinet och minska aktiviteten.
  • pH: Enzymer har ofta ett pH-optimum; avvikelse från detta påverkar jonisering av aktiva ytan och substratbindning.
  • Substrat- och enzymkoncentration: Ökad substratkoncentration ökar hastigheten tills en plattå (Vmax) nås.
  • Närvaro av inhibitorer eller aktivatorer: Dessa molekyler kan hämma eller stimulera enzymet.

Typer av katalytiska mekanismer

Enzymer använder flera grundläggande mekanismer för att underlätta reaktioner, t.ex.:

  • Syrabas-katalys: överlåtelse av protoner för att stabilisera övergångstillstånd.
  • Kovalent katalys: bildande av ett tillfälligt kovalent intermediär mellan enzym och substrat.
  • Metaljon-katalys: metaller i den aktiva ytan hjälper till att stabilisera laddningar eller aktivera vatten.

Biologisk och praktisk betydelse

Nästan alla biokemiska reaktioner i levande organismer kräver enzymer. Med ett enzym går de kemiska reaktionerna mycket snabbare än vad de skulle göra utan enzymet.p39 Exempel på funktioner är matsmältning (enzymer bryter ner näringsämnen), replikation och reparation av DNA, energimetabolism och signaltransduktion.

Enzymer används också i industri och forskning: i läkemedelsproduktion, livsmedelsindustrin (t.ex. för jäsning eller osttillverkning), bioteknik (enzymatiska assay) och rengöringsmedel (enzymbaserade tvättmedel).

Undantag och kompletterande katalysatorer

De flesta enzymer är proteiner, men det finns också ribozymer — katalytiska RNA-molekyler som deltar i vissa biokemiska reaktioner, t.ex. splicing av pre-mRNA och peptidbindningsbildningen i ribosomen.

Namn och historik

Många enzymnamn slutar på suffixet -as (t.ex. amylas, lipas) och beskriver ofta substratet eller reaktionstypen. Det första enzymet som upptäcktes var det enzym som kallades diastase, identifierat 1833 av Anselme Payen. Sedan dess har forskning inom enzymologi varit central för vår förståelse av cellbiologi och medicin.

Sammanfattning

Enzymer är essentiella biologiska katalysatorer—ofta proteiner—som möjliggör och reglerar de kemiska reaktionerna i levande organismer. Genom sin struktur, cofaktorer och regleringsmekanismer säkerställer de att metabolism, cellkommunikation och många andra processer sker effektivt och kontrollerat.

Banddiagram av ett enzym som kallas TIMZoom
Banddiagram av ett enzym som kallas TIM

Banddiagram av ett enzym som kallas TIMZoom
Banddiagram av ett enzym som kallas TIM

Enzymets struktur

Det finns tusentals olika enzymer och varje enzym är specifikt för den reaktion som det katalyserar. Enzymerna har namn som visar vad de gör. Enzymnamnen slutar vanligtvis på -ase för att visa att de är enzymer. Exempel på detta är ATP-syntas. Den tillverkar en kemikalie som kallas ATP. Ett annat exempel är DNA-polymeras. Det läser av en intakt DNA-sträng och använder den som mall för att göra en ny sträng.

Ett exempel på ett enzym är amylas som finns i saliv. Det bryter ner stärkelsemolekyler till mindre glukos- och maltosmolekyler. En annan typ av enzym är lipas. Det bryter ner fetter till mindre molekyler, fettsyror och glycerol. d

Proteaserna är en hel klass av enzymer. De bryter ner andra enzymer och proteiner tillbaka till aminosyror. Nukleaser är enzymer som skär DNA eller RNA, ofta på en specifik plats i molekylen.

Enzymer är inte bara till för att bryta ner stora kemikalier till mindre kemikalier. Andra enzymer tar mindre kemikalier och bygger upp dem till större kemikalier och utför många andra kemiska uppgifter. I klassificeringen nedan förtecknas de viktigaste typerna.

Biokemister ritar ofta en bild av ett enzym för att använda den som ett visuellt hjälpmedel eller en karta över enzymet. Detta är svårt att göra eftersom det kan finnas hundratals eller tusentals atomer i ett enzym. Biokemister kan inte rita alla dessa detaljer. I stället använder de bandmodeller som bilder av enzymer. Bandmodeller kan visa formen på ett enzym utan att behöva rita varje atom.

De flesta enzymer fungerar inte om inte temperaturen och pH-värdet är rätt. Hos däggdjur är den rätta temperaturen vanligtvis omkring 37o °C (kroppstemperatur). Rätt pH-värde kan variera mycket. Pepsin är ett exempel på ett enzym som fungerar bäst när pH är ungefär 1,5.

Uppvärmning av ett enzym över en viss temperatur förstör enzymet permanent. Det bryts ner av proteas och kemikalierna används igen.

Vissa kemikalier kan hjälpa ett enzym att göra sitt jobb ännu bättre. Dessa kallas aktivatorer. Ibland kan en kemikalie bromsa ett enzym eller till och med få enzymet att inte fungera alls. Dessa kallas hämmare. De flesta läkemedel är kemikalier som antingen påskyndar eller bromsar något enzym i människokroppen.



Salivamylas: kloridjoner grönt, kalcium beige.Zoom
Salivamylas: kloridjoner grönt, kalcium beige.

Enzymets struktur

Det finns tusentals olika enzymer och varje enzym är specifikt för den reaktion som det katalyserar. Enzymerna har namn som visar vad de gör. Enzymnamnen slutar vanligtvis på -ase för att visa att de är enzymer. Exempel på detta är ATP-syntas. Den tillverkar en kemikalie som kallas ATP. Ett annat exempel är DNA-polymeras. Det läser av en intakt DNA-sträng och använder den som mall för att göra en ny sträng.

Ett exempel på ett enzym är amylas som finns i saliv. Det bryter ner stärkelsemolekyler till mindre glukos- och maltosmolekyler. En annan typ av enzym är lipas. Det bryter ner fetter till mindre molekyler, fettsyror och glycerol. d

Proteaserna är en hel klass av enzymer. De bryter ner andra enzymer och proteiner tillbaka till aminosyror. Nukleaser är enzymer som skär DNA eller RNA, ofta på en specifik plats i molekylen.

Enzymer är inte bara till för att bryta ner stora kemikalier till mindre kemikalier. Andra enzymer tar mindre kemikalier och bygger upp dem till större kemikalier och utför många andra kemiska uppgifter. I klassificeringen nedan förtecknas de viktigaste typerna.

Biokemister ritar ofta en bild av ett enzym för att använda den som ett visuellt hjälpmedel eller en karta över enzymet. Detta är svårt att göra eftersom det kan finnas hundratals eller tusentals atomer i ett enzym. Biokemister kan inte rita alla dessa detaljer. I stället använder de bandmodeller som bilder av enzymer. Bandmodeller kan visa formen på ett enzym utan att behöva rita varje atom.

De flesta enzymer fungerar inte om inte temperaturen och pH-värdet är rätt. Hos däggdjur är den rätta temperaturen vanligtvis omkring 37o °C (kroppstemperatur). Rätt pH-värde kan variera mycket. Pepsin är ett exempel på ett enzym som fungerar bäst när pH är ungefär 1,5.

Uppvärmning av ett enzym över en viss temperatur förstör enzymet permanent. Det bryts ner av proteas och kemikalierna används igen.

Vissa kemikalier kan hjälpa ett enzym att göra sitt jobb ännu bättre. Dessa kallas aktivatorer. Ibland kan en kemikalie bromsa ett enzym eller till och med få enzymet att inte fungera alls. Dessa kallas hämmare. De flesta läkemedel är kemikalier som antingen påskyndar eller bromsar något enzym i människokroppen.



Salivamylas: kloridjoner grönt, kalcium beige.Zoom
Salivamylas: kloridjoner grönt, kalcium beige.

Modell med lås och nyckel

Enzymer är mycket specifika. År 1894 föreslog Emil Fischer att både enzymet och substratet har specifika kompletterande geometriska former som passar exakt in i varandra. Detta kallas ofta för "lås och nyckel"-modellen. Denna modell förklarar dock inte vad som händer härnäst.

År 1958 föreslog Daniel Koshland en ändring av modellen med lås och nyckel. Eftersom enzymer är ganska flexibla strukturer omformas den aktiva platsen genom interaktioner med substratet. Som ett resultat av detta binder substratet inte bara till en stel aktiv plats. Aminosyrans sidokedjor på den aktiva platsen böjs i positioner så att enzymet kan utföra sitt katalytiska arbete. I vissa fall, t.ex. glykosidaser, ändrar substratmolekylen också sin form något när den kommer in i den aktiva platsen.



Diagram för att visa hypotesen om inducerad passform för enzymernas verkan.Zoom
Diagram för att visa hypotesen om inducerad passform för enzymernas verkan.

Modell med lås och nyckel

Enzymer är mycket specifika. År 1894 föreslog Emil Fischer att både enzymet och substratet har specifika kompletterande geometriska former som passar exakt in i varandra. Detta kallas ofta för "lås och nyckel"-modellen. Denna modell förklarar dock inte vad som händer härnäst.

År 1958 föreslog Daniel Koshland en ändring av modellen med lås och nyckel. Eftersom enzymer är ganska flexibla strukturer omformas den aktiva platsen genom interaktioner med substratet. Som ett resultat av detta binder substratet inte bara till en stel aktiv plats. Aminosyrans sidokedjor på den aktiva platsen böjs i positioner så att enzymet kan utföra sitt katalytiska arbete. I vissa fall, t.ex. glykosidaser, ändrar substratmolekylen också sin form något när den kommer in i den aktiva platsen.



Diagram för att visa hypotesen om inducerad passform för enzymernas verkan.Zoom
Diagram för att visa hypotesen om inducerad passform för enzymernas verkan.

Funktion

Den allmänna ekvationen för en enzymreaktion är:

Substrat + enzym -> Substrat:enzym -> Produkt:enzym -> Produkt + enzym

Enzymer sänker aktiveringsenergin för en reaktion genom att bilda ett intermediärt komplex med substratet. Detta komplex kallas enzym-substratkomplex.

Sukras, som är 400 gånger större än sitt substrat sackaros, delar upp sackaros i de ingående sockerarterna glukos och fruktos. Sukraset böjer sackaroset och spänner bindningen mellan glukos och fruktos. Vattenmolekylerna ansluter sig och gör klyvningen på en bråkdel av en sekund. Enzymer har dessa viktiga egenskaper:

  1. De är katalytiska. De ökar ofta reaktionshastigheten 10 miljarder gånger.p39 Själva enzymet förändras inte av reaktionen.
  2. De är effektiva i små mängder. En enzymmolekyl kan omvandla 1 000 substratmolekyler per minut, och vissa är kända för att omvandla 3 miljoner på en minut.p39
  3. De är mycket specifika. Ett enzym utför endast en av de många reaktioner som ett substrat kan utföra.

Kontroll av enzymaktiviteten

Det finns fem huvudsakliga sätt att kontrollera enzymaktiviteten i cellen.

  1. Enzymproduktionen (transkription och översättning av enzymgener) kan ökas eller minskas som svar på förändringar i cellens miljö. Denna form av genreglering kallas enzyminduktion och enzymhämning. I bakterier som är resistenta mot antibiotika som penicillin induceras till exempel enzymer som hydrolyserar penicillinmolekylen.
  2. Enzymer kan förekomma i olika cellutrymmen. Till exempel syntetiseras fettsyror av en uppsättning enzymer i cytosolen, endoplasmatiska retikulumet och Golgiapparaten. Därefter används de av en annan uppsättning enzymer som energikälla i mitokondrierna.
  3. Enzymer kan regleras av sina egna produkter. Exempelvis hämmar slutprodukten ofta ett av de första enzymerna i vägen. En sådan regleringsmekanism kallas negativ återkoppling, eftersom mängden av den producerade slutprodukten regleras av dess egen koncentration. Detta förhindrar att cellerna tillverkar för mycket enzym. Kontrollen av enzymverkan bidrar till att hålla en stabil inre miljö i levande organismer.
  4. Enzymer kan regleras genom att modifieras efter tillverkningen. Ett exempel är klyvning av polypeptidkedjan. Chymotrypsin, ett matsmältningsproteas, produceras i inaktiv form i bukspottkörteln och transporteras i denna form till magsäcken där det aktiveras. Detta hindrar enzymet från att smälta bukspottkörteln eller andra vävnader innan det kommer in i tarmen. Denna typ av inaktiv föregångare till ett enzym kallas zymogen.
  5. Vissa enzymer kan aktiveras när de flyttas till en annan miljö (t.ex. från högt pH till lågt pH). Exempelvis aktiveras hemagglutinin i influensaviruset av en formförändring. Detta orsakas av de sura förhållanden som råder inne i värdcellens lysosom.



Graf som visar effekten av temperaturförändringar på enzymaktiviteten.Zoom
Graf som visar effekten av temperaturförändringar på enzymaktiviteten.

Graf som visar effekten av förändrat pH på enzymaktiviteten.Zoom
Graf som visar effekten av förändrat pH på enzymaktiviteten.

Funktion

Den allmänna ekvationen för en enzymreaktion är:

Substrat + enzym -> Substrat:enzym -> Produkt:enzym -> Produkt + enzym

Enzymer sänker aktiveringsenergin för en reaktion genom att bilda ett intermediärt komplex med substratet. Detta komplex kallas enzym-substratkomplex.

Sukras, som är 400 gånger större än sitt substrat sackaros, delar upp sackaros i de ingående sockerarterna glukos och fruktos. Sukraset böjer sackaroset och spänner bindningen mellan glukos och fruktos. Vattenmolekylerna ansluter sig och gör klyvningen på en bråkdel av en sekund. Enzymer har dessa viktiga egenskaper:

  1. De är katalytiska. De ökar ofta reaktionshastigheten 10 miljarder gånger.p39 Själva enzymet förändras inte av reaktionen.
  2. De är effektiva i små mängder. En enzymmolekyl kan omvandla 1 000 substratmolekyler per minut, och vissa är kända för att omvandla 3 miljoner på en minut.p39
  3. De är mycket specifika. Ett enzym utför endast en av de många reaktioner som ett substrat kan utföra.

Kontroll av enzymaktiviteten

Det finns fem huvudsakliga sätt att kontrollera enzymaktiviteten i cellen.

  1. Enzymproduktionen (transkription och översättning av enzymgener) kan ökas eller minskas som svar på förändringar i cellens miljö. Denna form av genreglering kallas enzyminduktion och enzymhämning. I bakterier som är resistenta mot antibiotika som penicillin induceras till exempel enzymer som hydrolyserar penicillinmolekylen.
  2. Enzymer kan förekomma i olika cellutrymmen. Till exempel syntetiseras fettsyror av en uppsättning enzymer i cytosolen, endoplasmatiska retikulumet och Golgiapparaten. Därefter används de av en annan uppsättning enzymer som energikälla i mitokondrierna.
  3. Enzymer kan regleras av sina egna produkter. Exempelvis hämmar slutprodukten ofta ett av de första enzymerna i vägen. En sådan regleringsmekanism kallas negativ återkoppling, eftersom mängden av den producerade slutprodukten regleras av dess egen koncentration. Detta förhindrar att cellerna tillverkar för mycket enzym. Kontrollen av enzymverkan bidrar till att hålla en stabil inre miljö i levande organismer.
  4. Enzymer kan regleras genom att modifieras efter tillverkningen. Ett exempel är klyvning av polypeptidkedjan. Chymotrypsin, ett matsmältningsproteas, produceras i inaktiv form i bukspottkörteln och transporteras i denna form till magsäcken där det aktiveras. Detta hindrar enzymet från att smälta bukspottkörteln eller andra vävnader innan det kommer in i tarmen. Denna typ av inaktiv föregångare till ett enzym kallas zymogen.
  5. Vissa enzymer kan aktiveras när de flyttas till en annan miljö (t.ex. från högt pH till lågt pH). Exempelvis aktiveras hemagglutinin i influensaviruset av en formförändring. Detta orsakas av de sura förhållanden som råder inne i värdcellens lysosom.



Graf som visar effekten av temperaturförändringar på enzymaktiviteten.Zoom
Graf som visar effekten av temperaturförändringar på enzymaktiviteten.

Graf som visar effekten av förändrat pH på enzymaktiviteten.Zoom
Graf som visar effekten av förändrat pH på enzymaktiviteten.

Enzymhämmare

Inhibitorer kan användas för att hindra ett enzym från att binda till ett substrat. Detta kan göras för att bromsa en enzymkontrollerad reaktion. Inhibitorerna passar löst eller delvis in i enzymets aktiva plats. Detta förhindrar eller bromsar upp bildandet av ett enzym-substratkomplex.



Enzymhämmare

Inhibitorer kan användas för att hindra ett enzym från att binda till ett substrat. Detta kan göras för att bromsa en enzymkontrollerad reaktion. Inhibitorerna passar löst eller delvis in i enzymets aktiva plats. Detta förhindrar eller bromsar upp bildandet av ett enzym-substratkomplex.



Denaturering

Denaturering är den irreversibla förändringen av ett enzyms aktiva plats som orsakas av en extrem temperatur- eller pH-förändring. Det minskar reaktionshastigheten eftersom substratmolekylen inte kan passa in i den aktiva platsen, så produkter kan inte bildas.



Denaturering

Denaturering är den irreversibla förändringen av ett enzyms aktiva plats som orsakas av en extrem temperatur- eller pH-förändring. Det minskar reaktionshastigheten eftersom substratmolekylen inte kan passa in i den aktiva platsen, så produkter kan inte bildas.



Cofaktorer

Cofaktorer, eller coenzymer, är hjälpmolekyler som behövs för att ett enzym ska fungera. De är inte proteiner och kan vara organiska eller oorganiska molekyler. Båda typerna av molekyler innehåller ibland en metalljon i centrum, t.ex. Mg2+, Cu2+, Mn2+ eller järn-svavelkluster. Detta beror på att sådana joner kan fungera som elektrongivare, vilket är viktigt i många reaktioner. Enzymernas behov av olika små hjälpare är den grundläggande orsaken till att djur, inklusive vi själva, behöver spårämnen och vitaminer.



Cofaktorer

Cofaktorer, eller coenzymer, är hjälpmolekyler som behövs för att ett enzym ska fungera. De är inte proteiner och kan vara organiska eller oorganiska molekyler. Båda typerna av molekyler innehåller ibland en metalljon i centrum, t.ex. Mg2+, Cu2+, Mn2+ eller järn-svavelkluster. Detta beror på att sådana joner kan fungera som elektrongivare, vilket är viktigt i många reaktioner. Enzymernas behov av olika små hjälpare är den grundläggande orsaken till att djur, inklusive vi själva, behöver spårämnen och vitaminer.



Klassificering

Enzymer har klassificerats av Internationella biokemiunionen. Deras kommission för enzymer har grupperat alla kända enzymer i sex klasser:

  1. Oxido-reduktas: katalyserar överföring av elektroner.
  2. Transferaser: flyttar funktionella grupper från en molekyl till en annan.
  3. Hydrolaser: lägger till en -OH-grupp (hydroxyl).
  4. Lyaser: delar kemiska bindningar och lägger ofta till dubbelbindningar eller ringstrukturer.
  5. Isomeraser: A -> B där B är en isomer av A
  6. Ligaser: förenar två stora molekyler: Ab + C -> A-C + b

De enskilda enzymerna får ett fyrsiffrigt nummer som klassificerar dem i databasen. p145



Klassificering

Enzymer har klassificerats av Internationella biokemiunionen. Deras kommission för enzymer har grupperat alla kända enzymer i sex klasser:

  1. Oxido-reduktas: katalyserar överföring av elektroner.
  2. Transferaser: flyttar funktionella grupper från en molekyl till en annan.
  3. Hydrolaser: lägger till en -OH-grupp (hydroxyl).
  4. Lyaser: delar kemiska bindningar och lägger ofta till dubbelbindningar eller ringstrukturer.
  5. Isomeraser: A -> B där B är en isomer av A
  6. Ligaser: förenar två stora molekyler: Ab + C -> A-C + b

De enskilda enzymerna får ett fyrsiffrigt nummer som klassificerar dem i databasen. p145



Användning av enzymer

Enzymer används kommersiellt för:

  • göra barnmat - försmälta mat för spädbarn
  • mjuka upp chokladkärnorna
  • biologiskt tvättmedel - som innehåller proteasenzymer för att bryta ner smuts och smuts. Det bryter ner de stora, olösliga molekylerna till små, lösliga molekyler. Det fungerar vid en lägre temperatur, så mindre energi behövs (termostabil).



Användning av enzymer

Enzymer används kommersiellt för:

  • göra barnmat - försmälta mat för spädbarn
  • mjuka upp chokladkärnorna
  • biologiskt tvättmedel - som innehåller proteasenzymer för att bryta ner smuts och smuts. Det bryter ner de stora, olösliga molekylerna till små, lösliga molekyler. Det fungerar vid en lägre temperatur, så mindre energi behövs (termostabil).



Relaterade sidor

  • Kinetik vid utbrott



Relaterade sidor

  • Kinetik vid utbrott



Frågor och svar

F: Vad är ett enzym?


S: Ett enzym är en proteinmolekyl i celler som fungerar som en biologisk katalysator.

F: Vilken funktion har enzymerna i kroppen?


S: Enzymer påskyndar kemiska reaktioner i kroppen, men förbrukas inte i processen, så de kan användas om och om igen.

F: Behöver alla biokemiska reaktioner i levande organismer enzymer?


S: Ja, nästan alla biokemiska reaktioner i levande organismer behöver enzymer.

F: Vad är substrat?


S: Substrat är de ämnen som står i början av en reaktion.

F: Vad är produkter?


S: Produkter är de ämnen som är i slutet av en reaktion.

Fråga: Vad kallas studiet av enzymer?


S: Studiet av enzymer kallas enzymologi.

Fråga: Vem upptäckte det första enzymet?


S: Det första enzymet upptäcktes 1833 av Anselme Payen.

AlegsaOnline.com - 2020 / 2025 - License CC3